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RESPONSABILE DELLA U. O. |
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Cognome e Nome |
Chiancone Emilia |
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Qualifica |
Professore ordinario
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Facoltà |
Medicina e Chirurgia |
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Dipartimento |
Scienze Biochimiche |
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Settore Scientifico Disciplinare |
Biologia Molecolare |
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E-mail |
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PERSONALE STRUTTURATO |
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Cognome e Nome |
Boffi Alberto
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Qualifica |
Professore Ordinario
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Dipartimento |
Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza” |
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Cognome e Nome |
Colotti Gianni
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Qualifica |
Ricercatore |
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Dipartimento |
Istituto di Biologia e Patologia Molecolari CNR, c/o Dip.to Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza” |
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Cognome e Nome |
Gattoni Maurizio
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Qualifica |
Tecnico laureato |
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Dipartimento |
Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza” |
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Cognome e Nome |
Ilari Andrea
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Qualifica |
Ricercatore |
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Dipartimento |
Istituto di Biologia e Patologia Molecolari CNR, c/o Dip.to Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza” |
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Cognome e Nome |
Stefanini Simonetta
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Qualifica |
Professore Associato
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Dipartimento |
Scienze Biochimiche
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza”
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Cognome e Nome |
Verzili Daniela
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Qualifica |
I Ricercatore
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Dipartimento |
Istituto di Biologia e Patologia Molecolari CNR, c/o Dip.to Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza”
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Cognome e Nome |
Zamparelli Carlotta
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Qualifica |
Ricercatore confermato |
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Dipartimento |
Scienze Biochimiche
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza”
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Cognome e Nome |
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Qualifica |
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Dipartimento |
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Ente di appartenenza |
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PERSONALE NON STRUTTURATO |
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Cognome e Nome |
Alaleona Flaminia |
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Qualifica |
dottorando
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Dipartimento |
Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza”
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Cognome e Nome |
Bonamore Alessandra
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Qualifica |
Assegnista di ricerca
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Dipartimento |
Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza”
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Cognome e Nome |
Catacchio Bruno
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Qualifica |
dottorando
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Dipartimento |
Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza”
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Cognome e Nome |
Ceci Pierpaolo
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Qualifica |
contrattista |
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Dipartimento |
Istituto di Biologia e Patologia Molecolari CNR, c/o Dip.to Scienze Biochimiche
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza”
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Cognome e Nome |
Fiorini Francesca
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Qualifica |
dottorando
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Dipartimento |
Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza”
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Cognome e Nome |
Franceschini Stefano
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Qualifica |
dottorando
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Dipartimento |
Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza”
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Cognome e Nome |
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Qualifica |
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Dipartimento |
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Ente di appartenenza |
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LINEE DI RICERCA |
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The biotechnology-oriented studies of the UO relate to oxidative stress response in bacteria. One example is provided by the Dps protein family (DNA-binding proteins from starved cells). Dps proteins are involved in the physiological processes that determine bacterial resistance towards oxidative stress or starvation. The presence of an unusual ferroxidase site revealed by the X- ray crystal structure of the proteins extracted from Listeria innocua and E. coli and the subsequent functional studies led to the discovery of a distinctive enzymatic activity that can be defined as ferroxidase or peroxo-reductase activity. Engineered cells for oxidative biotransformations are particularly susceptible to oxidative damage when in bioreactors for industrial chemical conversions. Moreover, oxidative and nutritional stress conditions are encountered often in fermentors that operate at high bacterial density. This is the basis for proposing the use of engineered bacterial strains with Dps proteins to develop new bioreactors and/or industrial processes based on whole cells bioreactors whose efficiency is affected adversely by formation of oxygen radicals.
Along the same line, the UO has been working since several years on the structural and functional aspects of bacterial hemoglobins, a family of proteins involved in the bacterial resistance to oxidative and nitrosative stress. In particular, flavohemoglobins have been demonstrated to be efficient alkylhydroperoxide reductases endowed with broad substrate specificity. The biotechnological relevance of bacterial hemoglobins therefore lies in their capacity to counteract the combined effects of eccess hydrogen peroxide and of the high oxygenation levels required for the catalysis of oxidative biotransformations.
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TECNOLOGIE IN POSSESSO DELL'U. O. |
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- Macromolecular interactions by hydrodynamic methods
- Fast and time resolved kinetics
- Circular dichroism spectrometry
- Gas chromatography mass spectrometry
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STRUMENTAZIONE |
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Denominazione
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Struttura ove la strumentazione è allocata
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Responsabile della strumentazione
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Analytical ultracentrifuge Beckman XLI
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Istituto di Biologia e Patologia Molecolari CNR, c/o Dip.to Scienze Biochimiche
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Prof. Emilia Chiancone
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Infrared spectrometer
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Dipartimento di Scienze Biochimiche
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Prof. Alberto Boffi
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Circular dichroism spectrometer
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Dipartimento di Scienze Biochimiche
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Prof. Alberto Boffi
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X-ray diffraction spectrometer
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Dipartimento di Scienze Biochimiche and Istituto di Biologia e Patologia Molecolari CNR
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Dott. Andrea Ilari
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PUBBLICAZIONI |
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1. Bonamore A, Macone A, Colotti G, Matarese RM, Boffi A. The desaturase from Bacillus subtilis, a promising tool for the selective olefination of phospholipids. J Biotechnol. 2006 Jan 2;121(1):49-53.
2. Botta B, Delle Monache G, Menendez P, Boffi A. Novel prenyltransferase enzymes as a tool for flavonoid prenylation. Trends Pharmacol Sci. 2005 Dec;26(12):606-8.
3. Giangiacomo L, Ilari A, Boffi A, Morea V, Chiancone E. The truncated oxygen-avid hemoglobin from Bacillus subtilis: X-ray structure and ligand binding properties. J Biol Chem. 2005 Mar 11;280(10):9192-202.
4. Ceci P, Ilari A, Falvo E, Giangiacomo L, Chiancone E. Reassessment of protein stability, DNA binding and protection of Mycobacterium smegmatis Dps. J Biol Chem. 2005 Oct 14;280(41):34776-85.
5. Ceci P, Cellai S, Falvo E, Rivetti C, Rossi GL, Chiancone E. DNA condensation and self-aggregation of Escherichia coli Dps are coupled phenomena related to the properties of the N-terminus. Nucleic Acids Res. 2004 Nov 8;32(19):5935-44.
6. Mella M, Colotti G, Zamparelli C, Verzili D, Ilari A, Chiancone E. Information transfer in the penta-EF-hand protein sorcin does not operate via the canonical structural/functional pairing. A study with site-specific mutants. J Biol Chem. 2003 Jul 4;278(27):24921-8.
7. Bonamore A, Gentili P, Ilari A, Schinina ME, Boffi A. Escherichia coli flavohemoglobin is an efficient alkylhydroperoxide reductase. J Biol Chem. 2003 Jun 20;278(25):22272-7.
8. Ceci P, Ilari A, Falvo E, Chiancone E. The Dps protein of Agrobacterium tumefaciens does not bind to DNA but protects it toward oxidative cleavage: x-ray crystal structure, iron binding, and hydroxyl-radical scavenging properties. J Biol Chem. 2003 May 30;278(22):20319-26.
9. Ilari A, Ceci P, Ferrari D, Rossi GL, Chiancone E. Iron incorporation into Escherichia coli Dps gives rise to a ferritin-like microcrystalline core. J Biol Chem. 2002 Oct 4;277(40):37619-23.
10. Ilari A, Bonamore A, Farina A, Johnson KA, Boffi A. The X-ray structure of ferric Escherichia coli flavohemoglobin reveals an unexpected geometry of the distal heme pocket. J Biol Chem. 2002 Jun 28;277(26):23725-32. |
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DOTTORATI DI RICERCA |
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| Componente U.O. |
Dottorato di Ricerca |
Coordinatore |
Sede |
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Boffi
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Biochimica
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Paolo Sarti
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Roma “La Sapienza”
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Chiancone
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Biofisica
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Alfredo Colosimo
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Roma “La Sapienza”
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Verzili
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Biochimica
|
Paolo Sarti
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Roma “La Sapienza”
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CONGRESSI C.I.B. |
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| Congressi |
Partecipazione |
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CNB4
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CNB5
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CNB6
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CNB7
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CNB8
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| CNB9 |
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| CNB10 |
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Consorzio (sedi e unità operative) 