Direzione e uffici C.I.B.

Direzione CIB:
Prof. Claudio Schneider
Email: claudio.schneider@Lncib.it

Segreteria CIB:
Prof. Roberto Gambari
Email: roberto.gambari@unife.it

SEGRETERIA ORGANIZZATIVA:
Elisabetta Lambertini
Tel: 0532/974451
Fax: 0532/974484
E-mail: lmblbt@unife.it

AMMINISTRAZIONE:
Vanessa Florit
Area di Ricerca
Padriciano, 99 - 34012 Trieste
Tel: 040/398979
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E-mail: cib@lncib.it

Posta certificata C.I.B.:
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Chiancone Emilia Stampa
RESPONSABILE DELLA U. O.

Cognome e Nome Chiancone Emilia
Qualifica
Professore ordinario
Facoltà Medicina e Chirurgia
Dipartimento Scienze Biochimiche
Settore Scientifico Disciplinare Biologia Molecolare
E-mail Questo indirizzo e-mail è protetto dallo spam bot. Abilita Javascript per vederlo.

PERSONALE STRUTTURATO

Cognome e Nome
Boffi Alberto
Qualifica
Professore Ordinario
Dipartimento Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza Università di Roma “La Sapienza”
Cognome e Nome
Colotti Gianni
Qualifica Ricercatore
Dipartimento Istituto di Biologia e Patologia Molecolari CNR, c/o Dip.to Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza Università di Roma “La Sapienza”
Cognome e Nome
Gattoni Maurizio
Qualifica Tecnico laureato
Dipartimento Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza Università di Roma “La Sapienza”
Cognome e Nome
Ilari Andrea
Qualifica Ricercatore
Dipartimento Istituto di Biologia e Patologia Molecolari CNR, c/o Dip.to Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza Università di Roma “La Sapienza”
Cognome e Nome
Stefanini Simonetta
Qualifica
Professore Associato
Dipartimento
Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
Università di Roma “La Sapienza”
Cognome e Nome
Verzili Daniela
Qualifica
I Ricercatore
Dipartimento Istituto di Biologia e Patologia Molecolari CNR, c/o Dip.to Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
Università di Roma “La Sapienza”
Cognome e Nome
Zamparelli Carlotta
Qualifica Ricercatore confermato
Dipartimento
Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
Università di Roma “La Sapienza”
Cognome e Nome
Qualifica
Dipartimento
Ente di appartenenza

PERSONALE NON STRUTTURATO

Cognome e Nome Alaleona Flaminia
Qualifica
dottorando
Dipartimento Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
Università di Roma “La Sapienza”
Cognome e Nome
Bonamore Alessandra
Qualifica
Assegnista di ricerca
Dipartimento Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
Università di Roma “La Sapienza”
Cognome e Nome
Catacchio Bruno
Qualifica
dottorando
Dipartimento Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
Università di Roma “La Sapienza”
Cognome e Nome
Ceci Pierpaolo
Qualifica contrattista
Dipartimento
Istituto di Biologia e Patologia Molecolari CNR, c/o Dip.to Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
Università di Roma “La Sapienza”
Cognome e Nome
Fiorini Francesca
Qualifica
dottorando
Dipartimento Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
Università di Roma “La Sapienza”
Cognome e Nome
Franceschini Stefano
Qualifica
dottorando
Dipartimento Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
Università di Roma “La Sapienza”
Cognome e Nome
Qualifica
Dipartimento
Ente di appartenenza

LINEE DI RICERCA

The biotechnology-oriented studies of the UO relate to oxidative stress response in bacteria. One example is provided by the Dps protein family (DNA-binding proteins from starved cells). Dps proteins are involved in the physiological processes that determine bacterial resistance towards oxidative stress or starvation. The presence of an unusual ferroxidase site revealed by the X- ray crystal structure of the proteins extracted from Listeria innocua and E. coli and the subsequent functional studies led to the discovery of a distinctive enzymatic activity that can be defined as ferroxidase or peroxo-reductase activity. Engineered cells for oxidative biotransformations are particularly susceptible to oxidative damage when in bioreactors for industrial chemical conversions. Moreover, oxidative and nutritional stress conditions are encountered often in fermentors that operate at high bacterial density. This is the basis for proposing the use of engineered bacterial strains with Dps proteins to develop new bioreactors and/or industrial processes based on whole cells bioreactors whose efficiency is affected adversely by formation of oxygen radicals.
Along the same line, the UO has been working since several years on the structural and functional aspects of bacterial hemoglobins, a family of proteins involved in the bacterial resistance to oxidative and nitrosative stress. In particular, flavohemoglobins have been demonstrated to be efficient alkylhydroperoxide reductases endowed with broad substrate specificity. The biotechnological relevance of bacterial hemoglobins therefore lies in their capacity to counteract the combined effects of eccess hydrogen peroxide and of the high oxygenation levels required for the catalysis of oxidative biotransformations.

TECNOLOGIE IN POSSESSO DELL'U. O.

  • X-ray crystallography
  • Macromolecular interactions by hydrodynamic methods
  • Fast and time resolved kinetics
  • Infrared spectrometry
  • Circular dichroism spectrometry
  • Gas chromatography mass spectrometry
  • ESI mass spectrometry

STRUMENTAZIONE

Denominazione
Struttura ove la strumentazione è allocata
Responsabile della strumentazione
Analytical ultracentrifuge Beckman XLI
Istituto di Biologia e Patologia Molecolari CNR, c/o Dip.to Scienze Biochimiche
Prof. Emilia Chiancone
Infrared spectrometer
Dipartimento di Scienze Biochimiche
Prof. Alberto Boffi
Circular dichroism spectrometer
Dipartimento di Scienze Biochimiche
Prof. Alberto Boffi
X-ray diffraction spectrometer
Dipartimento di Scienze Biochimiche and Istituto di Biologia e Patologia Molecolari CNR
Dott. Andrea Ilari

PUBBLICAZIONI

1. Bonamore A, Macone A, Colotti G, Matarese RM, Boffi A. The desaturase from Bacillus subtilis, a promising tool for the selective olefination of phospholipids. J Biotechnol. 2006 Jan 2;121(1):49-53.
2. Botta B, Delle Monache G, Menendez P, Boffi A. Novel prenyltransferase enzymes as a tool for flavonoid prenylation. Trends Pharmacol Sci. 2005 Dec;26(12):606-8.
3. Giangiacomo L, Ilari A, Boffi A, Morea V, Chiancone E. The truncated oxygen-avid hemoglobin from Bacillus subtilis: X-ray structure and ligand binding properties. J Biol Chem. 2005 Mar 11;280(10):9192-202.
4. Ceci P, Ilari A, Falvo E, Giangiacomo L, Chiancone E. Reassessment of protein stability, DNA binding and protection of Mycobacterium smegmatis Dps. J Biol Chem. 2005 Oct 14;280(41):34776-85.
5. Ceci P, Cellai S, Falvo E, Rivetti C, Rossi GL, Chiancone E. DNA condensation and self-aggregation of Escherichia coli Dps are coupled phenomena related to the properties of the N-terminus. Nucleic Acids Res. 2004 Nov 8;32(19):5935-44.
6. Mella M, Colotti G, Zamparelli C, Verzili D, Ilari A, Chiancone E. Information transfer in the penta-EF-hand protein sorcin does not operate via the canonical structural/functional pairing. A study with site-specific mutants. J Biol Chem. 2003 Jul 4;278(27):24921-8.
7. Bonamore A, Gentili P, Ilari A, Schinina ME, Boffi A. Escherichia coli flavohemoglobin is an efficient alkylhydroperoxide reductase. J Biol Chem. 2003 Jun 20;278(25):22272-7.
8. Ceci P, Ilari A, Falvo E, Chiancone E. The Dps protein of Agrobacterium tumefaciens does not bind to DNA but protects it toward oxidative cleavage: x-ray crystal structure, iron binding, and hydroxyl-radical scavenging properties. J Biol Chem. 2003 May 30;278(22):20319-26.
9. Ilari A, Ceci P, Ferrari D, Rossi GL, Chiancone E. Iron incorporation into Escherichia coli Dps gives rise to a ferritin-like microcrystalline core. J Biol Chem. 2002 Oct 4;277(40):37619-23.
10. Ilari A, Bonamore A, Farina A, Johnson KA, Boffi A. The X-ray structure of ferric Escherichia coli flavohemoglobin reveals an unexpected geometry of the distal heme pocket. J Biol Chem. 2002 Jun 28;277(26):23725-32.

DOTTORATI DI RICERCA

Componente U.O. Dottorato di Ricerca Coordinatore Sede
Boffi
Biochimica
Paolo Sarti
Roma “La Sapienza”
Chiancone
Biofisica
Alfredo Colosimo
Roma “La Sapienza”
Verzili
Biochimica
Paolo Sarti
Roma “La Sapienza”

CONGRESSI C.I.B.

Congressi Partecipazione
CNB4

CNB5

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CNB7

CNB8

CNB9
CNB10