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RESPONSABILE DELLA U. O. |
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Cognome e Nome |
Brunori Maurizio |
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Qualifica |
Professore Ordinario
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Facoltà |
Facoltà di Medicina e Chirurgia
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Dipartimento |
Dipartimento di Scienze Biochimiche “A. Rossi Fanelli” |
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Settore Scientifico Disciplinare |
BIO/10 |
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E-mail |
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PERSONALE STRUTTURATO |
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Cognome e Nome |
Arese Marzia |
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Qualifica |
RU |
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Dipartimento |
Dip. di Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza
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Cognome e Nome |
Bellelli Andrea
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Qualifica |
PO |
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Dipartimento |
Dip. di Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza
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Cognome e Nome |
Cutruzzolà Francesca
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Qualifica |
PA
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Dipartimento |
Dip. di Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza
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Cognome e Nome |
Giuffrè Alessandro |
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Qualifica |
Ricercatore CNR
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Dipartimento |
Dip. di Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
CNR
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Cognome e Nome |
Miele Adriana Erica |
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Qualifica |
RU
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Dipartimento |
Dip. di Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza
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Cognome e Nome |
Morea Veronica
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Qualifica |
Ricercatore CNR |
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Dipartimento |
Dip. di Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
CNR
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Cognome e Nome |
Sarti Paolo
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Qualifica |
PO |
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Dipartimento |
Dip. di Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza
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Cognome e Nome |
Savino Carmelinda
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Qualifica |
Ricercatore CNR
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Dipartimento |
Dip. di Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
CNR
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Cognome e Nome |
Tramontano Anna |
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Qualifica |
PO |
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Dipartimento |
Dip. di Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza
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Cognome e Nome |
Travaglini-Allocatelli Carlo
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Qualifica |
PA
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Dipartimento |
Dip. di Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza
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Cognome e Nome |
Tsernoglou Demetrius |
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Qualifica |
PO
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Dipartimento |
Dip. di Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza
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Cognome e Nome |
Vallone Beatrice
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Qualifica |
PA |
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Dipartimento |
Dip. di Scienze Biochimiche |
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Ente di appartenenza |
Università di Roma “La Sapienza
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Cognome e Nome |
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Qualifica |
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Dipartimento |
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Ente di appartenenza |
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PERSONALE NON STRUTTURATO |
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Qualifica |
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Dipartimento |
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Ente di appartenenza |
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Cognome e Nome |
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Qualifica |
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Dipartimento |
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Ente di appartenenza |
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Cognome e Nome |
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Qualifica |
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Dipartimento |
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Ente di appartenenza |
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Cognome e Nome |
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Qualifica |
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Dipartimento |
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Ente di appartenenza |
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Cognome e Nome |
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Qualifica |
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Dipartimento |
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Ente di appartenenza |
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Cognome e Nome |
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Qualifica |
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Dipartimento |
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Ente di appartenenza |
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LINEE DI RICERCA |
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Know-how in the fields of protein structure, function, folding and evolution, with a special focus on metalloproteins. Frontline techniques such as crystallography, time-resolved spectroscopy, protein engineering and bioinformatics.
Main research topics:
(a) Structural biology of Schistosome: schistosomiasis is a neglected parasitic disease of developing countries. We aim to solve the 3D structure of several parasite’s proteins, in collaboration with CNR Inst. of Cell Biology and Pasteur Inst. of Lille (F), as possible drug and/or vaccine targets.
(b) Hemoglobins as “blood substitutes”: engineering, expressing and characterising site-directed mutants of human Hb, suitable to be transfused in emergency. Multiple positions have been identified to be responsible for modulating the reactivity vs NO and the stability of the oligomer.
(c) Polyketides antibiotics synthesis: the goal is to characterise the enzymes involved in the Streptomyces’ biosynthetic pathway of antibiotics as erythromycin, in collaboration with Biotica Ltd. (Cambridge, GB).
(d) Redox proteins: the proteins under study are P. aeruginosa’s nitrite-reductase (NiR), mammalian cytochrome-c oxidase (Cox) and flavo-rubredoxins (Flrd) from Trichomonas and Giardia. NiR is an enzyme involved in denitrification; we sake to understand the biophysics of the redox cycle by spectroscopic and structural analyses. Investigating the interactions of Cox with NO will give insights into the mechanisms of cellular respiration and its regulation. The role of parasitic Flrd in detoxification of NO would help understanding the pathogens’ defence mechanisms and lead to the discovery of specific drug targets.
(e) Folding, misfolding and protein stability: folding intermediates and/or transition states of globular proteins are studied to unveil mechanisms. Such a fundamental approach has a physiopathological significance since misfolding is crucial in neurodegenerative diseases.
(f) Heme-proteins structural dynamics: characterisation of reaction intermediates and of internal cavities role, to understand the relationships between spectroscopic and time-resolved crystallographic measurements, in collaboration with ESRF (Grenoble, F).
(g) Plants’ defence mechanisms: structural study of proteins involved in plants’ response to pathogens. Plants inhibitors have a common 3D fold, solved in this lab, with specificity of recognition. We aim at solving the structure of the inhibitor-target complex, in coll. with the Dept. of Plant Biology. |
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TECNOLOGIE IN POSSESSO DELL'U. O. |
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- Bioinformatics and modeling
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STRUMENTAZIONE |
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Denominazione
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Struttura ove la strumentazione è allocata
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Responsabile della strumentazione
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Stopped-flow
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Dip. di Scienze Biochimiche
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Travaglini/Giuffrè
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Diffrattometro RX
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Dip. di Scienze Biochimiche
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Vallone/Miele
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Spettropolarimetro
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Dip. di Scienze Biochimiche
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Arese/Savino
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Computer graphics
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Dip. di Scienze Biochimiche
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Morea/Tramontano
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PUBBLICAZIONI |
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1. Cutruzzolà, F., Brown, K., Wilson, E. K., Bellelli, A., Arese, M., Tegoni, M., Cambillau, C., and Brunori, M. (2001) The nitrite reductase from Pseudomonas aeruginosa: Essential role of two active-site histidines in the catalytic and structural properties. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 98; 2232-2236.
2. Gomes, CM., Giuffrè, A., Forte, E., Vicente, J.B., Saraiva L.M., Brunori, M., and Teixeira, M. (2002) A novel type of nitric-oxide reductase J. Biol. Chem., 277; 25273-25276.
3. Sciara G, Kendrew SG, Miele AE, Marsh NG, Federici L, Malatesta F, Schimperna G, Savino C, Vallone B. (2003) The structure of ActVA-Orf6, a novel type of monooxygenase involved in actinorhodin biosynthesis. EMBO J., 22, 205-215.
4. Di Matteo A, Federici L, Mattei B, Salvi G, Johnson KA, Savino C, De Lorenzo G, Tsernoglou D, Cervone F. (2003) The crystal structure of polygalacturonase-inhibiting protein (PGIP), a leucine-rich repeat protein involved in plant defense.Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 100, 10124-128.
5. Travaglini-Allocatelli, C., Gianni, S., Morea, V., Tramontano, A., Soulimane, T., and Brunori, M. (2003) Exploring the cytochrome c folding mechanism. J. Biol. Chem., 278, 41136-41140.
6. Travaglini-Allocatelli, C., Gianni, S. , and Brunori, M. (2004) A common folding mechanism in the cytochrome c family. Trends Biochem. Sci., 29, 535-541.
7. Vallone, B., Nienhaus, K., Matthes, A., Brunori, M., and Nienhaus, G.U. (2004) The structure of carbonmonoxy neuroglobin reveals a heme-slinding mechanism for control of ligand affinity. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 101, 17351-6.
8. Brunori, M., Giuffrè, A., Forte, E., Mastronicola, D., Barone, M.C., Sarti, P. (2004) Control of citochrome c oxidase activity by nitric oxide. Biochim. Biophys. Acta, 1655, 365-371.
9. Angelucci, F., Johnson, K.A., Baiocco, P., Miele, A.E., Brunori, M., Valle, C., Vigorosi, F., Troiani, A.R., Liberti, P., Cioli, D., Klinkert, M.-Q., and Bellelli, A. (2004) Schistosoma mansoni fatty acid binding protein: specificity and functional control as revealed by crystallographic structure. Biochemistry, 43, 13000-13011.
10. Brunori, M., Giuffrè, A., Nienhaus, K., Scandurra, F. M., Vallone, B. (2005) Neuroglobin, nitric oxide, and oxygen: functional pathways and conformational changes. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 102, 8483-8488. |
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DOTTORATI DI RICERCA |
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Dottorato di Ricerca |
Coordinatore |
Sede |
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Sarti
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Biochimica
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Sarti
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Univ. Roma, “La Sapienza”
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Brunori
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Scienze Pasteuriane
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Di Mauro
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Univ. Roma, “La Sapienza”
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Tramontano
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Biofisica
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Colosimo
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Univ. Roma, “La Sapienza”
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CONGRESSI C.I.B. |
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| Congressi |
Partecipazione |
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CNB4
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CNB5
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CNB6
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CNB7
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CNB8
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| CNB9 |
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| CNB10 |
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Consorzio (sedi e unità operative) 