Direzione e uffici C.I.B.

Direzione CIB:
Prof. Claudio Schneider
Email: claudio.schneider@Lncib.it

Segreteria CIB:
Prof. Roberto Gambari
Email: roberto.gambari@unife.it

SEGRETERIA ORGANIZZATIVA:
Elisabetta Lambertini
Tel: 0532/974451
Fax: 0532/974484
E-mail: lmblbt@unife.it

AMMINISTRAZIONE:
Vanessa Florit
Area di Ricerca
Padriciano, 99 - 34012 Trieste
Tel: 040/398979
Fax: 040/398990
E-mail: cib@lncib.it

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Brunori Maurizio Stampa
RESPONSABILE DELLA U. O.

Cognome e Nome Brunori Maurizio
Qualifica
Professore Ordinario
Facoltà
Facoltà di Medicina e Chirurgia
Dipartimento Dipartimento di Scienze Biochimiche “A. Rossi Fanelli”
Settore Scientifico Disciplinare BIO/10
E-mail Questo indirizzo e-mail è protetto dallo spam bot. Abilita Javascript per vederlo.

PERSONALE STRUTTURATO

Cognome e Nome Arese Marzia
Qualifica RU
Dipartimento Dip. di Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
Università di Roma “La Sapienza
Cognome e Nome
Bellelli Andrea
Qualifica PO
Dipartimento Dip. di Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
Università di Roma “La Sapienza
Cognome e Nome
Cutruzzolà Francesca
Qualifica
PA
Dipartimento Dip. di Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
Università di Roma “La Sapienza
Cognome e Nome Giuffrè Alessandro
Qualifica
Ricercatore CNR
Dipartimento Dip. di Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
CNR
Cognome e Nome Miele Adriana Erica
Qualifica
RU
Dipartimento Dip. di Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
Università di Roma “La Sapienza
Cognome e Nome
Morea Veronica
Qualifica Ricercatore CNR
Dipartimento Dip. di Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
CNR
Cognome e Nome
Sarti Paolo
Qualifica PO
Dipartimento Dip. di Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
Università di Roma “La Sapienza
Cognome e Nome
Savino Carmelinda
Qualifica
Ricercatore CNR
Dipartimento Dip. di Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
CNR
Cognome e Nome Tramontano Anna
Qualifica PO
Dipartimento Dip. di Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
Università di Roma “La Sapienza
Cognome e Nome
Travaglini-Allocatelli Carlo
Qualifica
PA
Dipartimento Dip. di Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
Università di Roma “La Sapienza
Cognome e Nome Tsernoglou Demetrius
Qualifica
PO
Dipartimento Dip. di Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
Università di Roma “La Sapienza
Cognome e Nome
Vallone Beatrice
Qualifica PA
Dipartimento Dip. di Scienze Biochimiche
Ente di appartenenza
Università di Roma “La Sapienza
Cognome e Nome
Qualifica
Dipartimento
Ente di appartenenza

PERSONALE NON STRUTTURATO

Cognome e Nome
Qualifica
Dipartimento
Ente di appartenenza
Cognome e Nome
Qualifica
Dipartimento
Ente di appartenenza
Cognome e Nome
Qualifica
Dipartimento
Ente di appartenenza
Cognome e Nome
Qualifica
Dipartimento
Ente di appartenenza
Cognome e Nome
Qualifica
Dipartimento
Ente di appartenenza
Cognome e Nome
Qualifica
Dipartimento
Ente di appartenenza

LINEE DI RICERCA

Know-how in the fields of protein structure, function, folding and evolution, with a special focus on metalloproteins. Frontline techniques such as crystallography, time-resolved spectroscopy, protein engineering and bioinformatics.
Main research topics:
(a) Structural biology of Schistosome: schistosomiasis is a neglected parasitic disease of developing countries. We aim to solve the 3D structure of several parasite’s proteins, in collaboration with CNR Inst. of Cell Biology and Pasteur Inst. of Lille (F), as possible drug and/or vaccine targets.
(b) Hemoglobins as “blood substitutes”: engineering, expressing and characterising site-directed mutants of human Hb, suitable to be transfused in emergency. Multiple positions have been identified to be responsible for modulating the reactivity vs NO and the stability of the oligomer.
(c) Polyketides antibiotics synthesis: the goal is to characterise the enzymes involved in the Streptomyces’ biosynthetic pathway of antibiotics as erythromycin, in collaboration with Biotica Ltd. (Cambridge, GB).
(d) Redox proteins: the proteins under study are P. aeruginosa’s nitrite-reductase (NiR), mammalian cytochrome-c oxidase (Cox) and flavo-rubredoxins (Flrd) from Trichomonas and Giardia. NiR is an enzyme involved in denitrification; we sake to understand the biophysics of the redox cycle by spectroscopic and structural analyses. Investigating the interactions of Cox with NO will give insights into the mechanisms of cellular respiration and its regulation. The role of parasitic Flrd in detoxification of NO would help understanding the pathogens’ defence mechanisms and lead to the discovery of specific drug targets.
(e) Folding, misfolding and protein stability: folding intermediates and/or transition states of globular proteins are studied to unveil mechanisms. Such a fundamental approach has a physiopathological significance since misfolding is crucial in neurodegenerative diseases.
(f) Heme-proteins structural dynamics: characterisation of reaction intermediates and of internal cavities role, to understand the relationships between spectroscopic and time-resolved crystallographic measurements, in collaboration with ESRF (Grenoble, F).
(g) Plants’ defence mechanisms: structural study of proteins involved in plants’ response to pathogens. Plants inhibitors have a common 3D fold, solved in this lab, with specificity of recognition. We aim at solving the structure of the inhibitor-target complex, in coll. with the Dept. of Plant Biology.

TECNOLOGIE IN POSSESSO DELL'U. O.

  • Biocristallography
  • Transient kinetics
  • Bioinformatics and modeling
  • Protein engineering

STRUMENTAZIONE

Denominazione
Struttura ove la strumentazione è allocata
Responsabile della strumentazione
Stopped-flow
Dip. di Scienze Biochimiche
Travaglini/Giuffrè
Diffrattometro RX
Dip. di Scienze Biochimiche
Vallone/Miele
Spettropolarimetro
Dip. di Scienze Biochimiche
Arese/Savino
Computer graphics
Dip. di Scienze Biochimiche
Morea/Tramontano

PUBBLICAZIONI

1. Cutruzzolà, F., Brown, K., Wilson, E. K., Bellelli, A., Arese, M., Tegoni, M., Cambillau, C., and Brunori, M. (2001) The nitrite reductase from Pseudomonas aeruginosa: Essential role of two active-site histidines in the catalytic and structural properties. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 98; 2232-2236.
2. Gomes, CM., Giuffrè, A., Forte, E., Vicente, J.B., Saraiva L.M., Brunori, M., and Teixeira, M. (2002) A novel type of nitric-oxide reductase J. Biol. Chem., 277; 25273-25276.
3. Sciara G, Kendrew SG, Miele AE, Marsh NG, Federici L, Malatesta F, Schimperna G, Savino C, Vallone B. (2003) The structure of ActVA-Orf6, a novel type of monooxygenase involved in actinorhodin biosynthesis. EMBO J., 22, 205-215.
4. Di Matteo A, Federici L, Mattei B, Salvi G, Johnson KA, Savino C, De Lorenzo G, Tsernoglou D, Cervone F. (2003) The crystal structure of polygalacturonase-inhibiting protein (PGIP), a leucine-rich repeat protein involved in plant defense.Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 100, 10124-128.
5. Travaglini-Allocatelli, C., Gianni, S., Morea, V., Tramontano, A., Soulimane, T., and Brunori, M. (2003) Exploring the cytochrome c folding mechanism. J. Biol. Chem., 278, 41136-41140.
6. Travaglini-Allocatelli, C., Gianni, S. , and Brunori, M. (2004) A common folding mechanism in the cytochrome c family. Trends Biochem. Sci., 29, 535-541.
7. Vallone, B., Nienhaus, K., Matthes, A., Brunori, M., and Nienhaus, G.U. (2004) The structure of carbonmonoxy neuroglobin reveals a heme-slinding mechanism for control of ligand affinity. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 101, 17351-6.
8. Brunori, M., Giuffrè, A., Forte, E., Mastronicola, D., Barone, M.C., Sarti, P. (2004) Control of citochrome c oxidase activity by nitric oxide. Biochim. Biophys. Acta, 1655, 365-371.
9. Angelucci, F., Johnson, K.A., Baiocco, P., Miele, A.E., Brunori, M., Valle, C., Vigorosi, F., Troiani, A.R., Liberti, P., Cioli, D., Klinkert, M.-Q., and Bellelli, A. (2004) Schistosoma mansoni fatty acid binding protein: specificity and functional control as revealed by crystallographic structure. Biochemistry, 43, 13000-13011.
10. Brunori, M., Giuffrè, A., Nienhaus, K., Scandurra, F. M., Vallone, B. (2005) Neuroglobin, nitric oxide, and oxygen: functional pathways and conformational changes. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 102, 8483-8488.

DOTTORATI DI RICERCA

Componente U.O. Dottorato di Ricerca Coordinatore Sede
Sarti
Biochimica
Sarti
Univ. Roma, “La Sapienza”
Brunori
Scienze Pasteuriane
Di Mauro
Univ. Roma, “La Sapienza”
Tramontano
Biofisica
Colosimo
Univ. Roma, “La Sapienza”

CONGRESSI C.I.B.

Congressi Partecipazione
CNB4

CNB5

CNB6

CNB7

CNB8

CNB9
CNB10