Direzione e uffici C.I.B.

Direzione CIB:
Prof. Claudio Schneider
Email: claudio.schneider@Lncib.it

Segreteria CIB:
Prof. Roberto Gambari
Email: roberto.gambari@unife.it

SEGRETERIA ORGANIZZATIVA:
Elisabetta Lambertini
Tel: 0532/974451
Fax: 0532/974484
E-mail: lmblbt@unife.it

AMMINISTRAZIONE:
Vanessa Florit
Area di Ricerca
Padriciano, 99 - 34012 Trieste
Tel: 040/398979
Fax: 040/398990
E-mail: cib@lncib.it

Posta certificata C.I.B.:
cib@poste-certificate.it

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Porta Raffaele Stampa
RESPONSABILE DELLA U. O.

Cognome e Nome Porta Raffaele
Qualifica Full Professor (P.O.)
Facoltà Biotechnological Science
Dipartimento Department of Environmental and Agro-Forestry Biology and Chemistry
Settore Scientifico Disciplinare AGR/07
E-mail Questo indirizzo e-mail è protetto dallo spam bot. Abilita Javascript per vederlo.

PERSONALE STRUTTURATO

Cognome e Nome
Di Pierro Prospero
Qualifica Ricercatore
Dipartimento Scienza degli Alimenti
Ente di appartenenza
Università degli Studi di Napoli “Federico II”
Cognome e Nome Mariniello Loredana
Qualifica PA
Dipartimento Scienza degli Alimenti
Ente di appartenenza
Università degli Studi di Napoli “Federico II”
Cognome e Nome
Sorrentino Angela
Qualifica Tecnico Laureato
Dipartimento Scienza degli Alimenti
Ente di appartenenza
Università degli Studi di Napoli “Federico II”
Cognome e Nome
Qualifica
Dipartimento
Ente di appartenenza
Cognome e Nome
Qualifica
Dipartimento
Ente di appartenenza
Cognome e Nome
Qualifica
Dipartimento
Ente di appartenenza

PERSONALE NON STRUTTURATO

Cognome e Nome
Aaron Davalos Cristian
Qualifica
Borsista
Dipartimento
Scienza degli Alimenti
Ente di appartenenza Università degli Studi di Napoli “Federico II”
Cognome e Nome Esposito Marilena
Qualifica Borsista
Dipartimento
Scienza degli Alimenti
Ente di appartenenza Università degli Studi di Napoli “Federico II”
Cognome e Nome
Formisano Marilena
Qualifica Laureata Magistrale
Dipartimento
Scienza degli Alimenti
Ente di appartenenza Università degli Studi di Napoli “Federico II”
Cognome e Nome Giorgetti Melania
Qualifica Tesista Magistrale
Dipartimento
Scienza degli Alimenti
Ente di appartenenza Università degli Studi di Napoli “Federico II”
Cognome e Nome Giosafatto Concetta Valeria L.
Qualifica
Borsista Marie Curie
Dipartimento
Scienza degli Alimenti
Ente di appartenenza Università degli Studi di Napoli “Federico II”
Cognome e Nome Lasco Valentina
Qualifica Tesista Magistrale
Dipartimento
Scienza degli Alimenti
Ente di appartenenza Università degli Studi di Napoli “Federico II”
Cognome e Nome Paolino Chiara
Qualifica Tesista Magistrale
Dipartimento
Scienza degli Alimenti
Ente di appartenenza Università degli Studi di Napoli “Federico II”
Cognome e Nome
Rossi Màrquez Giovanna
Qualifica Dottoranda
Dipartimento
Scienza degli Alimenti
Ente di appartenenza Università degli Studi di Napoli “Federico II”
Cognome e Nome Tonon Jeanne Malène
Qualifica Tesista Magistrale
Dipartimento
Scienza degli Alimenti
Ente di appartenenza Università degli Studi di Napoli “Federico II”
Cognome e Nome
Vuolo Francesco
Qualifica Tesista Magistrale
Dipartimento
Scienza degli Alimenti
Ente di appartenenza Università degli Studi di Napoli “Federico II”
Cognome e Nome
Qualifica
Dipartimento
Ente di appartenenza

LINEE DI RICERCA

THE ENZYME TRANSGLUTAMINASE AS BIOTECHNOLOGICAL TOOL The enzyme transglutaminase (which catalyzes the formation of isopeptide bonds among proteins acting as substrates) is used: i) to produce bioplastics made of hydrocolloids , i.e. proteins and carbohydrates that are wastes of food industries. The enzyme-mediated crosslinks influence barrier properties (to gases and carbon dioxide) and mechanical properties ( elasticity and resistance); ii) to immobilize enzymes and proteins of industrial interest; iii) to develop and improve food products

Plant systems as bioreactors for the expression of proteins of biotechnological interest In biotechnology, an increasing interest is devoted to transgenic plants for the production of heterologous proteins of different origins. Our aim is to utilize cells and/or plants of Nicotiana tabacum (tobacco) for producing at low costs heterolougous proteins of biotechnological interest. Recently, tobacco cells (BY-2) have been transformed to produce human tissue transglutaminase, an useful for the diagnosis of Coelic Disease.

TECNOLOGIE IN POSSESSO DELL'U. O.

  • Extraction, purification, and analysis of biomacromolecules (nucleic acids, proteins, carbohydrates)
  • Chromatographic techniques (HPLC)
  • Two-dimensional electrophoresis
  • Western blot
  • Southern blot
  • Northern blot
  • PCR
  • Enzymatic activities and determination of kinetic parameters (Km, Vm)
  • Engineering of plasmids for the heterologous expression of recombinant proteins
  • Cell coltures (from bacteria, plants, animals)
  • Film permeability to water vapor, oxygen and carbon dioxide
  • Mechanical properties of materilas by tensile and compression test

STRUMENTAZIONE

Denominazione
Struttura ove la strumentazione è allocata
Responsabile della strumentazione
HPLC biocompatible Beckman- diode array
Department of Food Science
Porta Raffaele
Ultracentrifuge Beckman
Department of Food Science
Porta Raffaele
FluorS Biorad
Department of Food Science
Porta Raffaele
Multiperm oxygen/carbon dioxide sicle cell
Department of Food Science
Porta Raffaele
INSTRON Mod 5543A
Department of Food Science
Porta Raffaele

PUBBLICAZIONI

1.Di Pierro P, Mariniello L, Giosafatto CVL, Masi P,Porta R. Solubility and permeability properties of edible pectin-soy flour films obtained in the absence or presence of transglutaminase. Food Biotech. 2005;19: 37-49.
2.Mariniello L, Porta R. Transglutaminases as biotechnological tools. Prog Exp Tumor Res. 2005;38:174-91. Review
3.Sorrentino A, Schillberg s, Fisher R, Rao R, Porta R, Mariniello L. Recombinant human tissue transglutaminase produced in tabacco suspension cell cultures is active and recognizes autoantibodies in the serum of coeliac patients. Int J Biochem Cell Biol. 2005 Apr;37(4):842-51.
4.Valdivia A, Villalonga R, Di Pierro P, Perez Y, Mariniello L, Gomez L, Porta R. Transglutaminase-catalyzed site-specific glycosilation of catalase with aminated dextran. J Biotechnol. 2006; 122: 326-333.
5.Di Pierro P, Chico B, Villalonga R, Mariniello L, Damiao AE, Masi P, Porta R. Chitosan-whey protein edible films produced in the absence or presence of transglutaminase: analysis of their mechanical and barrier properties.Biomacromolecules. 2006 Mar;7(3):744-9.
6.Mariniello L, Giosafatto CV, Di Pierro P, Sorrentino A, Porta R. Synthesis and resistance to in vitro proteolysis of transglutaminase cross-linked phaseolin, the major storage protein from Phaseolus vulgaris. J Agric Food Chem. 2007 Jun 13;55(12):4717-21. Epub 2007 May 22.
7.Mariniello L, Giosafatto CV, Moschetti G, Aponte M, Masi P, Sorrentino A, Porta R. Fennel waste-based films suitable for protecting cultivations. Biomacromolecules. 2007 Oct;8(10):3008-14. Epub 2007 Sep 18.
8.Sorrentino A, Iannaccone M, Palumbo D, Capparelli R, Porta R, Mariniello L. Tobacco BY-2 cells as effective bioreactor for the production of puroindolines. Biotechnol Appl Biochem. 2008 Nov 18. [Epub ahead of print]
9.Sorrentino A, Schillberg S, Fischer R, Porta R, Mariniello L. Molecular farming of human tissue transglutaminase in tobacco plants. Amino Acids. 2009 Apr;36(4):765-72. Epub 2008 Jul 2.
10.Di Pierro P, Mariniello L, Sorrentino A, Villalonga R, Chico B, Porta R. Putrescine-polysaccharide conjugates as transglutaminase substrates and their possible use in producing crosslinked films. Amino Acids. 2010 Feb;38(2):669-75. Epub 2009 Dec 4.

DOTTORATI DI RICERCA

Componente U.O. Dottorato di Ricerca Coordinatore Sede
Mariniello Loredana
Biotechnological Sciences
Sannia Giovanni
“Federico II” Napoli
Porta Raffaele
Biotechnological Sciences
Sannia Giovanni
“Federico II” Napoli

CONGRESSI C.I.B.

Congressi Partecipazione
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